肝素是动物源高度硫酸化、非均一的线性糖胺聚糖。芳基磺基转移酶参与肝素生物合成中磺基供体3′–磷酸腺苷–5′磷酸硫酸盐（PAPS）合成与再生，是实现肝素生理功能的关键酶。目前已报道的芳基磺基转移酶存在种类少、表达量低等问题。本研究采用Ceralasertib体内实验剂量隐马尔可夫模型挖掘获得10个鸟禽类来源的磺基转移酶，对新基因进行密码子优化并全合成到表达载体pET-32a上，转入大肠杆菌（Escherichia coli）BL21进行诱导表达。通过优化培养基成分、诱导温度、异丙基-β-Dwww.selleck.cn/products/3-methyladenine-硫代半乳糖苷（IPTG）浓度以及摇床转速等，成功实现S4和S8的异源表达。在TB培养基中，诱导温度为16 ℃，使用0.4 mmol/L IPTG进行诱导，200 r/min转速下菌株BL21/pET32a-Mbp-S4表达S4蛋白量达bacterial infection60.6 mg/L。对S4蛋白进行了纯化和酶活表征，S4最适反应温度为40 ℃，最适反应pH为7.0，比酶活为3.3 mU/mg。通过UPLC-MS检测酶修饰后产物，进一步验证S4为芳基磺基转移酶。磺基转移酶S4的成功表达为PAPS再生提供了功能元件。